|
VGTU talpykla >
Fundamentinių mokslų fakultetas / Faculty of Fundamental Sciences >
Konferencijų straipsniai >
Please use this identifier to cite or link to this item:
http://dspace.vgtu.lt/handle/1/940
|
| Title: | Negrįžtamų ir grįžtamų fermentinių reakcijų tyrimas |
| Other Titles: | Investigation of non-reversible and reversible ezymatic reactions |
| Authors: | Rušinas, Laimonas
Juška, Alfonsas |
| Keywords: | matematinis modeliavimas
fermentinių reakcijų tyrimas |
| Issue Date: | 2011 |
| Publisher: | Leidykla "Technika" |
| Citation: | Rušinas, L.; Juška, A. 2011. Negrįžtamų ir grįžtamų fermentinių reakcijų tyrimas, iš 14-osios Lietuvos jaunųjų mokslininkų konferencijos „Mokslas – Lietuvos ateitis“ 2011 metų teminės konferencijos Bioinžinerijos ir bioinformatikos sekcijos straipsnių rinkinys. ISBN 978-9955-28-832-9. |
| Series/Report no.: | JMK 14; |
| Abstract: | Tirtas grįžtamos ir negrįžtamos fermentinių reakcijų produktų kaupimasis, kuris buvo modeliuojas ir tiriamas eksperimentiškai. Eksperimentiniai duomenys buvo gauti naudojant šarminę fosfatazę (EC 3.1.3.1) ir ADH (EC 1.1.1.1). Modeliuojant negrįžtamą reakciją produkto kaupimasis gali būti tiesiškas (kai substrato koncentracija yra pakankamai didelė), tuo tarpu grįžtama reakcija nėra tiesiška. Tai buvo patvirtinta eksperimentiškai. Nustatyta, kad fermentų apsukos yra efosfatazė=0,5 s–1, eADH=4,8 s–1 ir fermento-substrato kvazi-pusiausvirinės disociacijos konstantos yra ξfosfatazė=0,1 M, ξADH=0,6 M. |
| Description: | Time-course of product accumulation of both non-reversible and reversible enzymatic reactions was modeled and investigated experimentally. For the experiments alkaline phosphatase (EC 3.1.3.1) and ADH (EC 1.1.1.1) were used. It follows from the modeling that product accumulation may be close to linear (if substrate concentration is sufficiently high) in the case of non-reversible reaction, while in that of reversible is essentially nonlinear. That is confirmed experimentally. It has been found that the enzyme turnover is ephosphotase =0,5 s–1, eADH =4,8 s–1, the substrate–enzyme quasi-equilibrium dissociation constant being phosphotase = 0,1 M, ADH = 0,6 M. |
| URI: | 978-9955-28-832-9
http://dspace1.vgtu.lt/handle/1/940 |
| ISSN: | 2029-7149 |
| Appears in Collections: | Konferencijų straipsniai
|
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.
|
