VGTU talpykla > Fundamentinių mokslų fakultetas / Faculty of Fundamental Sciences > Konferencijų straipsniai >

Lietuvių   English
Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.vgtu.lt/handle/1/946

Title: Fermentų veikimas inžineriniu požiūriu
Other Titles: Engineering Approach to Enzyme Activity
Authors: Marcišauskas, Simonas
Nestarenkaitė, Aušrinė
Juška, Alfonsas
Keywords: ADH
ALP
fermentas
produktas
substratas
katalizė
Henri
matematinis modeliavimas
Issue Date: 2011
Publisher: Leidykla "Technika"
Citation: Marcišauskas, S.; Nestarenkaitė, A.; Juška, A. 2011. Fermentų veikimas inžineriniu požiūriu, iš 14-osios Lietuvos jaunųjų mokslininkų konferencijos „Mokslas – Lietuvos ateitis“ 2011 metų teminės konferencijos Bioinžinerijos ir bioinformatikos sekcijos straipsnių rinkinys. ISBN 978-9955-28-832-9.
Series/Report no.: JMK 14;
Abstract: Konkretų fermentą galima apibrėžti dviem parametrais – katalitine konstanta, apibūdinančia efektyvumą ir fermento-substrato komplekso disociacijos konstanta, nusakančia specifiškumą substratui. Tradiciniai šių parametrų nustatymo būdai susiję su liestinės brėžimu per pradinius taškus kinetinėje kreivėje ir koordinačių transformacijomis. Per pradinius taškus brėžiant liestinę laikoma, kad fermentui idealios sąlygos yra tik proceso pradžioje, bet taip apskaičiuota reikšmė neatspindi realios situacijos, nes apibūdina tik pirmąsias reakcijos sekundes ir daroma prielaida, kad reakcijos greitis nekinta. Tuo tarpu matematinis modeliavimas suteikia galimybę panaudoti ne tik pirmuosius, bet ir vėliau matuotus duomenis, bei apsieiti be koordinačių transformacijos, todėl yra geresnis ir patogesnis už tradicinius metodus. Apskaičiuoti parametrai turi ir praktinį pritaikymą, kadangi leidžia numatyti, kokie komponentų kiekiai bus sistemoje tam tikru laiko momentu. Eksperimentiškai tirta šarminės fosfatazės (ALP) ir alkoholdehidrogenazės (ADH) kinetika bei atitinkamai sukurti matematiniai modeliai negrįžtamai ir grįžtamai katalizei.
Description: The activity of an enzyme depends solely on its efficacy and the affinity of the substrate for the enzyme. The enzyme, therefore, usually can be characterized by two parameters, the catalytic constant and equilibrium dissociation constant. Initial rate of enzymatic reaction is usually determined from the tangent of product accumulation curve using only a small part of experimental data. Determining the dissociation constant usually involves coordinate transformation impeding the interpretation of results and often leading to uncontrollable errors. Such methods are not justified now when computers and computer programs are easily accessible. Mathematical mo-deling using the computers both helps understanding the processes and enables to estimate the parameters more accurately. In this investigation both the modeling and experiments were performed. Alkaline phosphatase (ALP) and alcohol dehydrogenase (ADH) were used for the investigation. Keywords: ADH, ALP, catalysis, enzyme, Henri, mathematical modeling, product, substrate.
URI: http://dspace1.vgtu.lt/handle/1/946
ISBN: 978-9955-28-832-9
ISSN: 2029-7149
Appears in Collections:Konferencijų straipsniai

Files in This Item:

File Description SizeFormat
Marcisauskas.doc137 kBMicrosoft WordView/Open

Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.

 

Valid XHTML 1.0! DSpace Software Copyright © 2002-2010  Duraspace - Feedback